绿色荧光蛋白，Green Fluorescent Protein (GFP),是一种在美国西北海岸中一种水母体内发现的一种能自发荧光的蛋白质，1962年由Shimomura 等人所发现的。这种水母被称为Aequorea victoria，该物种在海洋里的存活时间已经长达160万年，在其发光器官内发现的荧光物质就是后来说所的GFP蛋白。

世界各水域的水母种类高达250余种，水母外观十分漂亮，还自带荧光体质，又给浩瀚的大海增添几分神秘。水母的外形就像一把透明的伞，伞状体的直径有大有小，有些水母成年后体型巨大，其伞状体直径可达2米。伞状体边缘长有一些须状的触手，有的触手可长达20-30米。

深海水母

该研究人员从该水母体内获取的天然荧光蛋白质是由238个氨基酸组成的，其中氨基酸第65-67是由（Ser-Tyr-Gly)组合生成荧光发色基团，该基团也被称为P-羟基亚苄基咪唑酮。图中是GFP的发色基团Ser被Thr取代，二者有着相似的氨基酸结构，后者发光程度会更高。

（发色基团） P-羟基亚苄基咪唑酮

GFP发光基团在受到特定波长(400nm)的激发光会发射光谱，其发射光谱的波长长度约为470nm的绿色荧光。由科学学家 Tsien 所测得。GFP荧光蛋白一经发现就受到了从事蛋白质、分子生化研究者们的青睐，促使科学家长期以来一直聚焦或从事绿色荧光蛋白的发现和发展工作，最终取得重要成就的三位科学家于2008年荣获诺贝尔化学奖。他们分别是Osamu Shimomura; Martin Chalfie以及 Roger Y. Tsien (钱永健）。

2008年诺贝尔化学奖得主

那么GFP 到底最初是怎么发现的呢，其开创性的工作主要是由下村修完成的。1960年代，下村修在大学跟随Hirata 教授一起对发光的一系列较小的软体动物进行过广泛的研究。发现水母Aequorea发光的活性成分(Aequorin)与钙离子相关，但体外的实验表明，该活性组分却发出蓝光。而水母体内的荧光蛋白粗提取物（Aequorea  Victoria)却总是显出强烈的绿色荧光,并且在钨灯的照射下发出黄光。最后经过深入的研究，提出了激发的蓝光有部分能量发射了无辐射的转移，也即部分能量由(Aequorin)向（Aequorea  Victoria)进行转移，导致最终发出的是绿光。他的假说后来得到了实验的证实，且这二者色素是相互独立存在的。

总结下村修的工作，他对GFP的研究纯粹是在纯化蛋白和对蛋白的物理化学表征的方面做了大量而又扎实的工作，并测定不同波长条件下的激发光谱和发射光谱，根据能量的转移现象解释了GFP发射的是绿光而不是蓝光。最关键的是他确定了GFP蛋白的发色基团的不同部分的功能。这些基础而又开创性的经典工作，直接推动了GFP在世界各地的生物学实验室广泛应用。而没有他的这些工作，也许GFP发光的秘密将永远的深藏在浩瀚的深海中。

其他自发荧光的生物

绚丽多姿的荧光水母

科学家们经研究发现，GFP可以在其他物种中进行高水平的稳定表达，而且对于转化受体无毒无害。对机体的生理生化反应影响也微乎其微。这个研究过程起初在1985年由Prasher研究人员克隆了发光蛋白质Aequorin的基因，几经波折后确定这是一个由238个氨基酸组成的蛋白质。后来Prasher研究员将GFP基因在大肠杆菌中表达，使得大肠杆菌显出绿色荧光，后来在多个物种种得到应用，机体均可显示出不同程度的绿色荧光。自此，科学家们认为GFP蛋白可以作为一个通用的基因标记，追踪目的蛋白在细胞内的物理位置。目前在植物和动物中有多种GFP转基因实验材料。

转GFP生物体

转GFP小鼠

科学家们开始对GFP蛋白进行改造，想获取更宽泛的吸收或发光光峰的GFP蛋白突变体。后来的一些列改造实验均获得成功，使得光谱的激发由紫外部分一直到蓝色部分。随后也开发了很多红色荧光蛋白（RFP）以及其突变体，直接将光谱的范围扩增到了红色部分。极大的满足了科技工作者的实验需求。

GFP突变体的光谱范围

转GFP标记的水稻

正是有了前人的在各自领域的巨大的科学贡献，我们才有了今天便利的科研条件。也确实是科学工作者对这一重要现象的持续深入的研究，才积累了大量的工作基础。我们这一代人总是站在巨人的肩膀上，不断的探索生物界奇妙的世界。吾辈还需加油！！！